امولسیون گوشتی :

بیشترین امولسیون های موجود در مواد غذایی از جمله امولسیون های گوشتی ، امولسیون های روغن در آب می باشند .
در این امولسیون ها، پروتئین هایی که به طور طبیعی در سیستم های غذایی وجود دارند به عنوان عوامل دارای سطح فعال عمل می کنند .
از نقطه نظر ترمودینامیکی ، پروتئین ها موجب کاهش انرژی آزاد موجود در سیستم امولسیون غذایی می گردند .
از نظر مقایسه اندازه پروتئین ها با محلول های واقعی ، می توان گفت که پروتئینها ماکرومولکول هایی هستند که اندازه آنها معمولا بین ۱۰۰ -۱ نانومتر است ، در حالی که اندازه مولکولی محلول های واقعی بین ۱-۰ / ۱ نانومتر است .
پروتئین ها در محلول های مختلف اشکال مختلفی به خود می گیرند و این عامل مهمترین خاصیتی است که باعث تثبیت محلول های پروتئینی می گردد .
زنجیرهای پلی پپتیدی پروتئین ها (ساختمان اولیه پروتئین ها) ، در محلول تمایل دارند که شکل و ترکیب خاصی به خود بگیرند و اصطلاحا به نام ساختمان دومین نامیده می شوند و معمولا به صورت مارپیچ آلفا ، صفحات تاخورده بتا و مارپیچ های تصادفی دیده می شوند .
ساختمان سومین و چهارمین پروتئین ها به صورت ساختمان سه بعدی است ، و در محلول های پروتئینی نیز به همین صورت دیده می شوند .

نکته :

تجمع و پایداری پروتئین ها در یک محلول ، مربوط به وجود پیوندهای کووالانتی و غیر کووالانتی می باشد . در بعضی از پروتئین های غذایی مانند پروتئین های سویا و گندم و در بتالاکتوگلوبولین ها ( پروتئین موجود در آب پنیر ) ، اتصالات کووالانتی دی سولفیدی بسیار مهم است .
اتصالات و پیوندهای غیر کووالانتی معمولا شامل پیوندهای هیدروژنی ، نیروهای واندروالس ، نیروهای الکترواستاتیک و واکنش های هیدروفوبیک هستند ، واکنش های الکترواستاتیک و پیوندهای هیدروژنی هر دو دارای ماهیت یونی هستند و در این نوع واکنش ها گروه های کاتیونی یا آنیونی موجود بر سطح پروتئینها شرکت می کنند.
نیروهای جاذبه – دافعه الکترواستاتیکی بین بارهای همنام – غیر همنام موجود بر روی ملکولهای پروتئین بوجود می آیند . هم PH و هم قدرت یونی محلول های پروتئینی تأثیر زیادی بر واکنش های الکترواستاتیکی و پیوندهای هیدروژنی دارند .
نزدیک به PH ایزوالکتریک ، جاذبه بین بارهای مخالف یکسان شده و همین امر موجب متراکم شدن مولکولهای پروتئین می گردد . هر چه میزان تراکم و فشردگی ملکول بیشتر شود حلالیت پروتئین در محلول کاهش می یابد .
نیروهای واندروالس نیروهای جاذبه ضعیفی هستند که بین گروه های مختلف موجود در زنجیره پلی پپتیدی مجاور یکدیگر به وجود می آیند.

نکته :

واکنش های هیدروفوبیک ، در اثر جاذبه قوی بین گروه های هیدروفوبیک ( غیرقطبی ) موجود در سطح ملکول پروتئین در محلول های آبی به وجود می آیند.
وجود این نیروها برای تشکیل لایه های پروتئینی و تاخوردگی های موجود در مولکول اساسی است ، زیرا موجب ایجاد ساختمان سومین در پروتئین می گردد .
تشکیل ساختمان چهارمین در محلول های پروتئینی که به علت تجمع زیر واحدهای پروتئین با یکدیگر و تشکیل واحدهای بزرگتر می باشد به طور اساسی توسط واکنش های هیدروفوبیک و الکترواستاتیک صورت می گیرد .
در صورتی که تجمع زنجیره های پروتئینی با هم بسیار زیاد باشد ، ثبات و پایداری سیستم کلوئیدی از بین رفته و حلالیت پروتئین نیز کاهش می یابد .
قدرت امولسیفایری پروتئین ها به میزان حلالیت و فعالیت سطحی آن ها بستگی دارد . پروتئین های با جرم ملکولی کم و اندازه کوچک و کروی شکل به علت پایین بودن فعالیت سطحی شان تأثیر زیادی در تثبیت امولسیون ندارند.
پروتئین هایی که به میزان زیادی هیدروفیلیک هستند ( برای مثال پروتئین هایی که در اثر حرارت تغییر ماهیت داده اند ) دارای حلالیت پایینی بوده و در نتیجه کارایی لازم جهت ثبیت امولسیون را ندارند. پروتئین های دارای فعالیت امولسیفایری ( برای مثال کازئینات ها ) ، سطح بسیار فعال و حلالیت مناسبی دارند .

توجه :

قدرت امولسیفایری پروتئین ها به میزان PH ، غلظت نمک ها و درجه حرارت سیستم ، بستگی دارد، زیرا این عوامل بر روی بار الکتریکی ملکول پروتئین و حلالیت آن تأثیر دارند.
همانطور که بیان گردید پروتئین ها به دلیل داشتن قسمت های آب دوست و آب گریز در مولکول خود طبیعت می توانند به منزله یک عامل پیوند دهنده یا امولسیون کننده میان دو جزء غذایی که هر کدام دارای یکی از این دو ویژگی هستند ، عمل کنند .
در واقع بخش مهمی از پایداری بسیاری از مواد و سیستمهای غذایی نظیر شیر ، بستنی ، کره و کالباس ها ناشی از حضور پروتئین ها در این سیستم های غذایی می باشد .
PH محیط به دلیل آنکه بر موجودیت گروه های آب دوست و آب گریز در سطح پروتئین اثر می گذارد ، می تواند بر خصوصیت امولسیون کنندگی پروتئین تأثیر مشخصی داشته باشد .
ظرفیت امولسیون کنندگی ایزوله پروتئین بادام زمینی در حضور غلظتهای مختلف نمک طعام در PH های متفاوت بررسی گردیده است.
تقریبا در تمام موارد کمترین قدرت امولسیون کنندگی در حدود PH ۵ یا نقطه ایزوالکتریک این پروتئین است که به دلیل تجمع زنجیره های پروتئینی و کمتر در دسترس بودن گروههای آب دوست و آب گریز در این نقطه می باشد .
نکته در خور توجه دیگر آن است که هر چه غلظت نمک در محیط کاهش پیدا می کند ، قدرت امولسیون کنندگی افزایش می یابد .
این وضع ناشی از حلالیت بیشتر پروتئین به خاطر پدیده حل شدن توسط نمک است که در قبل به آن اشاره شد .